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(Referência obtida automaticamente do Web of Science, por meio da informação sobre o financiamento pela FAPESP e o número do processo correspondente, incluída na publicação pelos autores.)

Minor snake venom proteins: Structure, function and potential applications

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Autor(es):
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Boldrini-Franca, Johara ; Cologna, Camila Takeno ; Pucca, Manuela Berto ; Figueiredo Bordon, Karla de Castro ; Amorim, Fernando Gobbi ; Pino Anjolette, Fernando Antonio ; Cordeiro, Francielle Almeida ; Wiezel, Gisele Adriano ; Cerni, Felipe Augusto ; Pinheiro-Junior, Ernesto Lopes ; Tanaka Shibao, Priscila Yumi ; Ferreira, Isabela Gobbo ; de Oliveira, Isadora Sousa ; Cardoso, Lara Aime ; Arantes, Eliane Candiani
Número total de Autores: 15
Tipo de documento: Artigo de Revisão
Fonte: BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-GENERAL SUBJECTS; v. 1861, n. 4, p. 824-838, APR 2017.
Citações Web of Science: 16
Resumo

Snake venoms present a great diversity of pharmacologically active compounds that may be applied as research and biotechnological tools, as well as in drug development and diagnostic tests for certain diseases. The most abundant toxins have been extensively studied in the last decades and some of them have already been used for different purposes. Nevertheless, most of the minor snake venom protein classes remain poorly explored, even presenting potential application in diverse areas. The main difficulty in studying these proteins lies on the impossibility of obtaining sufficient amounts of them for a comprehensive investigation. The advent of more sensitive techniques in the last few years allowed the discovery of new venom components and the indepth study of some already known minor proteins. This review summarizes information regarding some structural and functional aspects of low abundant snake venom proteins classes, such as growth factors, hyaluronidases, cysteine-rich secretory proteins, nucleases and nucleotidases, cobra venom factors, vespryns, protease inhibitors, antimicrobial peptides, among others. Some potential applications of these molecules are discussed herein in order to encourage researchers to explore the full venom repertoire and to discover new molecules or applications for the already known venom components.(C) 2016 Published by Elsevier B.V. (AU)

Processo FAPESP: 15/16714-8 - Novas perspectivas funcionais de uma serinoprotease de Crotalus durissus collilineatus: atividade sobre canais iônicos dependentes de voltagem
Beneficiário:Johara Boldrini França
Linha de fomento: Bolsas no Exterior - Estágio de Pesquisa - Pós-Doutorado
Processo FAPESP: 11/23236-4 - Toxinas animais nativas e recombinantes: análise funcional, estrutural e molecular
Beneficiário:Suely Vilela
Linha de fomento: Auxílio à Pesquisa - Temático
Processo FAPESP: 12/13590-8 - Isolamento, caracterização molecular e funcional de uma nova toxina presente na peçonha do escorpião Tityus serrulatus
Beneficiário:Felipe Augusto Cerni
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Doutorado
Processo FAPESP: 14/15644-3 - Transcriptoma da glândula mucosa de Rhinella schneideri
Beneficiário:Priscila Yumi Tanaka Shibao
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Mestrado
Processo FAPESP: 14/06170-8 - Caracterização bioquímica e avaliação in vitro da ativação de fibroblastos e do potencial leishmanicida de uma L-aminoácido oxidase (LAAO) da peçonha de Crotalus durissus terrificus
Beneficiário:Gisele Adriano Wiezel
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Mestrado
Processo FAPESP: 12/12954-6 - Estudo das toxinas Ts6 e Ts15 do escorpião Tityus serrulatus como potenciais drogas terapêuticas para o tratamento de doenças autoimunes
Beneficiário:Manuela Berto Pucca
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Processo FAPESP: 13/26200-6 - Plataforma venômica: proteoma, transcriptoma, clonagem e expressão de toxinas de interesse biotecnológico presentes na peçonha de Pachycondyla villosa
Beneficiário:Camila Takeno Cologna
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Pós-Doutorado
Processo FAPESP: 13/26619-7 - Estudo proteômico comparativo das peçonhas branca e amarela de Crotalus durissus terrificus, com ênfase nas enzimas hialuronidase e L-aminoácido oxidase
Beneficiário:Karla de Castro Figueiredo Bordon
Linha de fomento: Bolsas no Exterior - Pesquisa
Processo FAPESP: 11/12317-3 - Clonagem e expressão heteróloga da hialuronidase e/ou novas toxinas obtidas a partir do transcriptoma da glândula da peçonha de Tityus serrulatus
Beneficiário:Fernanda Gobbi Amorim
Linha de fomento: Bolsas no Brasil - Doutorado